Optineurin(OPTN) 是一个多功能的自噬受体蛋白,在细胞选择性自噬的底物识别环节发挥着重要的作用,被报道参与选择性自噬降解细胞内衰老损伤的线粒体,毒性的蛋白聚集体以及入侵细胞的病原体,它的基因突变导致的功能异常与诸多神经退行性疾病的发生密切相关,如原发性开角型青光眼(POAG)和肌萎缩侧索硬化症(ALS)。同时,近期的遗传学研究表明:蛋白激酶TBK1的多种缺失体和点突变体与神经退行性疾病ALS的发生有关,尤其是位于与OPTN相互作用的C末端区域的TBK1 E696K突变体和690-713缺失体。此外,在Parkin介导的降解线粒体的选择性自噬(mitophagy)过程中,TBK1能够与自噬受体蛋白OPTN相互作用,进而磷酸化OPTN的LIR区域和UBAN结构域,从而参与调控相关的选择性细胞自噬过程。但是,迄今为止,关于OPTN蛋白与TBK1相互作用的结构基础、以及与POAG和ALS疾病相关的基因突变的致病机制仍然未知。近期,中科院上海有机化学研究所生命有机化学国家重点实验室潘李锋研究组在国际期刊《Nature Communications》发表了题为“Structural insights into the interactionand disease mechanism of neurodegenerativedisease-associated optineurin and TBK1 proteins”的研究论文(Nature Communications, 2016, DOI:http://www.nature.com/articles/ncomms12708)。